#Cell #cro-EM #bactérie #protéinedemembrane Les structures visibles en cryo-microscopie électronique révèlent plusieurs étapes du repliement des protéines de la membrane externe bactérienne

Etapes du repliement de feuillet β (EspP) par des intermédiaires multiples appelés "tonneaux hybrides" 

Les protéines des tonneaux β transmembranaires sont repliées dans la membrane externe (OM) des bactéries Gram-négatives par la machinerie d'assemblage des tonneaux β(BAM) via un processus mal compris qui se produit sans sources d'énergie externes connues. Ici, nous avons utilisé la cryo-microscopie électronique (cro-ME) à une seule particule pour visualiser la dynamique de repliement d'un modèle de protéine de tonneau β (EspP) par BAM. Nous avons constaté que BAM lie le motif "signal β" hautement conservé d'EspP pour orienter correctement les brins β dans la OM pendant le repliement. Nous avons également constaté que le repliement d'EsP se déroule via des intermédiaires appelés «tonneaux hybrides» dans lesquels des feuilles βintégrées à la membrane sont attachées à la sous-unité BAM essentielle, BamA. Les structures montrent une déviation sans précédent de la membrane entourant les intermédiaires EspP et suggèrent que les feuillets β se plient progressivement vers BamA pour former un tonneau β. Parallèlement aux expériences in vivo qui ont suivi le pliage du tonneau β alors que la tension de l'OM était modifiée, nos résultats soutiennent un modèle dans lequel BAM exploite l'élasticité de l'OM pour accélérer le pliage du tonneau β. Matthew Thomas Doyle, et al, dans Cell, publication en ligne en avant-première, 15 mars 2022

Source iconographique, légendaire et rédactionnelle : Science Direct / Préparation post : NZ