Le principe du » venin qui fait du bien » a déjà été évoqué par d’autres études qui identifient des neurotoxines dans le venin d’escargots marins ou d’araignées, capables de cibler des récepteurs neuronaux et de réduire ainsi la sensation de douleur. C’est idem avec cette étude, présentée à la 60e Réunion annuelle de la Biophysical Society et qui isole des toxines peptidiques prometteuses dans le venin de la tarentule verte du Pérou. Ces toxines se lient aux membranes cellulaires des neurones et inhibent ainsi les récepteurs de la douleur.
Le venin d’araignées, de serpents, d’escargots marin, injecté par piqûre ou morsure délivre un cocktail de toxines qui va entraîner des réactions sévères qui, en l’absence de traitement, peuvent être mortelles. Pourtant le venin a un potentiel thérapeutique et analgésique, via les toxines peptidiques qui » sont mises à contribution « , dans l’ensemble du processus, pour cibler certains récepteurs dans le cerveau.
Le besoin d’antalgiques est bien là, avec les millions de personnes qui vivent avec une douleur chronique et neuropathique, des traitements disponibles pas toujours efficaces ou pas très longtemps, et présentant des effets indésirables et addictifs. De nombreuses équipes sont donc en recherche de nouveaux agents analgésiques pour améliorer la qualité de vie des personnes qui souffrent de douleur chronique. Ces chercheurs de l’Université de Queensland (Australie) montrent ici que » Protx-II « , une toxine présente dans le venin d’une espèce de tarentule (Thrixopelma pruriens) est extraordinairement efficace à inhiber les récepteurs de la douleur.
Un candidat antidouleur idéal : les biologistes décryptent le mode d’action de la toxine avec pour objectif la conception et l’optimisation de nouveaux traitements contre la douleur. Protx-II se lie au récepteur de la douleur située à l’intérieur de la membrane des cellules neuronales. Précisément, la membrane cellulaire attire le peptide au neurone, augmente sa concentration à proximité des récepteurs de la douleur -en particulier un récepteur nommé Nav 1.7- et verrouille le peptide dans la bonne orientation pour maximiser son interaction avec la cellule hôte.
Une nouvelle voie, "naturelle", vers la conception de nouvelles toxines présentant une grande affinité avec la membrane cellulaire et moins d’effets secondaires, pour la prise en charge des douleurs chroniques.
Source: Biophysical Society Annual Meeting 28 Feb-2016Rational design and synthesis of a novel membrane binding NaV1.8 selective inhibitor with in vivo activity in pain models (Visuel@Henriques)
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