Pour la première fois, une étude suggère voire documente la possibilité d’une transmission interhumaine de la protéine ß-amyloïde (Aβ), typique de la maladie d’Alzheimer. Des données qui, au-delà, évoquent la transmissibilité des pathologies » amyloïde » ou neurodégénératives. Ici, c’est l’analyse post-mortem du cerveau de 8 personnes jeunes, atteintes de la maladie de Creutzfeldt-Jakob (MCJ), après traitement par hormone de croissance, qui montre ces agrégats bien spécifiques de peptides ß-amyloïdes dans la matière grise, typiques de la maladie d’Alzheimer. Ces nouvelles données, présentées dans la revue Nature, non seulement suggèrent que la protéine ß-amyloïde tout comme le prion, est capable de contaminer les formes normales de la protéine, mais soulève la question de sa transmission lors de traitements ou procédures médicales.
L’étude d’autopsie du cerveau de 8 patients jeunes, âgés de 36 à 51 ans, donc trop jeunes pour présenter la maladie d’Alzheimer, atteints de maladie de Creutzfeldt-Jakob iatrogène (MCJi), c’est-à-dire liée à un traitement, type hormone de croissance ou à d’autres procédures en neurochirurgie par exemple,
· constate chez 4 de ces patients un dépôt de Aß dans la matière grise typique de la maladie d’Alzheimer et dans les parois des vaisseaux sanguins caractéristique de l’angiopathie amyloïde cérébrale.
· Il se trouve qu’aucun de ces patients ne présentait de susceptibilité génétique à la maladie d’Alzheimer précoce.
· La présence de ces agrégats de Aß, chez ces patients jeunes, avec MCJi, au contraire d’autres patients témoins atteints de MJC, suggère une transmission iatrogène des pathologies amyloïde. De là, vient la question du risque possible, pour des sujets en bonne santé, exposés à ces procédures médicales, de maladie Alzheimer et d’angiopathie amyloïde cérébrale » iatrogènes « .
La protéine ß-amyloïde, prion-like?
- Prion et ß-amyloïde, 2 protéines » mal-repliées » : Les protéines prions sont des protéines mal-repliées, responsables, chez l’Homme de la MCJ. Des processus similaires de mauvais repliement des protéines ont été documentés dans de nombreuses maladies neurodégénératives (Alzheimer, Parkinson et maladie de Lou Gehrig). Ainsi, le mauvais repliement des protéines bêta-amyloïde est caractéristique de la maladie d’Alzheimer.
- Une transmission iatrogène des prions : Les prions sont Dans le monde, 30.000 personnes ont reçu, avant 2012 des injections d’hormone de croissance, dont une partie était contaminée par des prions. Depuis, environ 450 cas de MCJ ont été recensés et corrélés à ces injections d’hormones de croissance et autres procédures médicales en neurochirurgie.
- Une transmission iatrogène de bêta-amyloïde ? C’est ce que suggèrent ces données d’autopsie, en regard d’autres analyses menées sur plus de 100 autres patients témoins atteints de MJC.
La longue persistance des peptides amyloïde : Au même moment, une équipe de l’University of Tübingen (Allemagne) montre sur la souris, dans la revue Nature Neuroscience, que l’injection de peptides bêta-amyloïde dans le cerveau de souris entraîne une capacité des protéines à persister dans le cerveau pendant des mois puis à retrouver, dans certaines conditions, leurs propriétés pathogènes. L’inoculation de peptides bêta-amyloïde pourrait donc contribuer à induire le développement de la pathologie cérébrale amyloïde.
Une transmission interhumaine d’Alzheimer via transmission de ß-amyloïde d’humain à humain ? Si ces résultats d’observation, qui n’expliquent pas le processus de transmission et qui viennent d’être obtenus sur un nombre extrêmement faible de patients, ne permettent pas de conclure à la transmission possible d’Alzheimer par contact avec le tissu cérébral d’un autre, la question est bien posée. Car ces données concordent avec le concept de développement des maladies neurodégénératives via un processus » prion-like » (mauvais repliement et contamination de cette caractéristique aux protéines » saines » de forme normale).
L’étape qui s’impose maintenant est la confirmation de ces données sur un échantillon plus large et la recherche d’autres voies iatrogènes possible de transmission » prion-like » qui pertinentes pour ß-amyloïde pourraient expliquer et renforcer ce risque de transmission iatrogène d’Alzheimer et d’autres maladies neurodégénératives.
Source: Nature 09 September 2015 doi:10.1038/nature15369 Evidence for human transmission of amyloid-β pathology and cerebral amyloid angiopathy
Nature Neuroscience 09 September 2015 doi:10.1038/nn.4117 Persistence of Aβ seeds in APP null mouse brain
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