Soumission à régulation du dépliage des protéines : principe de base de la signalisation intraprotéique dans les protéines modulaires

Conformation d'un domaine protéique.
Source iconographique et légendaire: http://www.ulysse.u-bordeaux.fr/atelier/ikramer/biocell_diffusion/gbb.cel.fa.107.b3/content/anno03b.htm

Les protéines modulaires possèdent un domaine détecteur N-terminal connecté à différents domaines C-terminaux de sortie de signaux. Différents domaines de sortie de signaux, par exemple les phosphodiestérases adénylyl cyclases, sont soumis à régulation par des domaines N-terminaux identiques. Ainsi, les mécanismes de signalisation intraprotéiques partagent des propriétés relatives à la régulation d’enzymes effectrices diverses, qui vont montrer différentes réactions en réponse à un même signal. Le dénominateur commun est le va-et-vient du phénomène de pliage/dépliage qui établit la connexion entre domaine détecteur et domaine effecteur de sortie de signal. À l’état d’inhibition, les domaines effecteurs sont soumis à restriction ; alors qu’à l’état d’activation, les domaines se présentent en fonction des propriétés des domaines intrinsèques. Nous passons en revue les travaux de recherche récents relatifs aux mécanismes de signalisation intraprotéique ; et discutons en quoi de mécanisme de signalisation peut avoir contribué à la diversité des domaines spécifiques à la liaison des molécules de petite taille sans perte des propriétés de régulation. Joachim E. Schultz et  Janani Natarajan, in Trends in Biochemical Sciences, mise en ligne: 16 Septembre 2013, sous presse
Source : Science Direct / Traduction et adaptation : NZ