Structure modulaire des transporteurs ABC. De gauche à droite, l'oligopeptide perméase, l'histidine perméase, l'importateur de vitamine B12, MsbA: l'exportateur de lipide A, la glycoprotéine P qui exporte de nombreuses drogues utilisées en chimiothérapie et CFTR responsable, quand il est muté, de la mucoviscidose. Les importateurs possèdent une sous-unité additionnelle impliquée dans la capture extracellulaire de substrat (sous-unité A, J, ou F).
Source iconographique et légendaire: http://www.ibs.fr/groupes/groupe-membrane-et-pathogenes/cagt-600/article/nouvelle-traduction-2-01-equipe
Presque la moitié des 48 protéines membres de la famille des transporteurs de la famille ABC humains [human ATP Binding-Cassette (ABC) dans le texte] ont pour rôle supposé la facilitation de la translocation ATP-dépendante des lipides et des composés à caractère lipidique. De tels substrats incluent le cholestérol, les stérols végétaux, les acides biliaires, les phospholipides et les sphingolipides.Les mutations observées chez un nombre important des 48 transporteurs ABC humains ont été liés aux maladies humaines. Qui plus est, la découverte du lien existant entre 12 maladies et une altération du transport et/ou de l’homéostasie des lipides démontre l’importance de cette famille de transporteurs en physiologie cellulaire. Outre de discuter leur rôle dans l’homéostasie cellulaire et les maladies congénitales et héréditaires, cette revue de littérature met en avant le rôle des transporteurs ABC dans le transport des lipides et leur mouvement. Elizabeth J. Tarling, Thomas Q. de Aguiar Vallim, and Peter A. Edwards, in Trends in Endocrinology and Metabolism – 866, online 14 February 2013, in press
Source: Science Direct / Traduction et adaptation: NZ